Diseñaron una molécula negativa con capacidad para unirse a la escisión, bloqueando así la habilidad del SARS-CoV-2 de unirse a células humanas Crédito: National Institute of Allergy and Infectious Diseases (NIAID)
El mundo entero se encontró con el coronavirus casi
sin esperarlo y desde ese momento, la ciencia comenzó con las
investigaciones para hallar un tratamiento o una vacuna para
ponerle fin a la pandemia. Pero para desarrollar una cura es indispensable
descifrar el virus y conocer su forma de actuar.
En las últimas horas, se dio a conocer un estudio realizado
por un grupo de científicos de la Universidad Northwestern de
Illinois, Estados Unidos. Los investigadores descubrieron un nuevo
punto débil en la famosa proteína S o proteína de la espícula, la gran
molécula a través de la cual el coronavirus reconoce a las células humanas y se
mete en ellas. Este hallazgo, publicado en la revista ACS Nano, abre
la posibilidad de una nueva vía de tratamiento.
Un grupo de científicos descubrió un nuevo punto débil en el
coronavirus Crédito: National Institute of Allergy and Infectious Diseases
(NIAID)
Por eso, diseñaron una molécula negativa con
capacidad para unirse a la escisión, bloqueando así la habilidad del SARS-CoV-2
de unirse a células humanas.
"Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de
escisión puede ser un tratamiento profiláctico viable que disminuya la
habilidad del virus para infectar a humanos", dijo en un comunicado Monica
Olvera de la Cruz, directora de la investigación. "Además, nuestros
resultados explican estudios experimentales que mostraban que las mutaciones de
la proteína de la espícula afectaban a la transmisibilidad del virus",
añadió.
El mundo entero se encontró con el coronavirus casi sin
esperarlo y desde ese momento, la ciencia comenzó con las investigaciones para
hallar un tratamiento o una vacuna Crédito: National Institute of Allergy
and Infectious Diseases (NIAID)
Este sitio de escisión había sido escurridizo hasta ahora y, según los investigadores, fue toda una sorpresa averiguar su localización y su capacidad de interaccionar sobre el sitio de unión, por el que la proteína del virus se une al receptor humano.
"No esperábamos encontrar interacciones electrostáticas
a una distancia de 10 nanómetros", dijo el primer autor del estudio, Baofu
Qiao. "En condiciones fisiológicas, este tipo de interacciones no suelen
ocurrir a más de un nanómetro", aseguró.
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tipo de ingreso"
En este caso parece no ser así. Todo indica, según explicó
Olvera Cruz, que esta región se adhiere a una enzima, de nombre furina, muy
abundante en los pulmones, "lo que sugiere que el sitio de escisión es
crucial para la entrada del virus en las células humanas".
Con esta nueva información, Olvera de la Cruz y Qiao planean
trabajar con químicos y farmacólogos para
desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta región de la
proteína de la espícula.
Tomado de la nación de ar
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